Amyloidy i prionoidy – czy jest już czas, żeby się obawiać?
1 Zakład Patologii Molekularnej i Neuropatologii, Uniwersytet Medyczny w Łodzi
2 Instytut Nauk o Zdrowiu, Państwowa Wyższa Szkoła Zawodowa w Płocku
AKTUALN NEUROL 2013, 13 (3), p. 230–239
STRESZCZENIE

Nadeszła nowa era mikrobiologii, kiedy zrozumieliśmy, że niekonwencjonalne wirusy kuru, choroby Creutzfeldta-- Jakoba (CJD) i zespołu [obecnie „choroby”] Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera (GSS), scrapie, encefalopatii gąbczastej bydła (BSE) są infekcyjnymi białkami amyloidowymi i że pasażowalne encefalopatie gąbczaste są amyloidozami mózgu. Ten cytat z wypowiedzi laureata Nagrody Nobla D. Carletona Gajduska znakomicie ilustruje całość zagadnienia. Amyloid to nazwa ogólna określająca włókienkową czwartorzędową strukturę białka. Wszystkie amyloidy, niezależnie od sekwencji aminokwasów tworzących je białek, tworzą się w wyniku reakcji nukleacji/polimeryzacji, w której agregaty (oligomery), składające się z niewielkiej liczby cząsteczek białka (jądro, seed), nukleują cząsteczki białka prekursorowego, co prowadzi do zmiany konformacji przestrzennej w kierunku harmonijki-β. Choroby wywołane przez takie białka nazywa się prionoidami. „Prawdziwe” priony różnią się zasadniczo od wszystkich innych prionoidów − priony są zakaźnie w sensie mikrobiologicznym, szerzą się między osobnikami, wywołując makroepidemie, takie jak kuru, vCJD, BSE i jatrogenne przypadki CJD. W niniejszym artykule zostaną omówione podstawowe prionoidy − choroby Alzheimera i Parkinsona – oraz relacja łącząca je z chorobami prionowymi

Słowa kluczowe: priony, prionoidy, amyloidy, nukleacja, oligomery